* 4. 10. 1938, Švýcarsko

Narodil jsem se v Aarbergu ve Švýcarsku 4. října 1938 a během svého dětství jsem žil v malém městečku Lyss v Berner Seeland. V té době se jednalo o venkovské oblasti zemědělské půdy, lesů a řek. Moje intenzivní kontakty s venkovským prostředím v okolí našeho domu a velké množství rostlin a živočichů, které jsem mohl poznávat, probudily můj zájem o přírodní vědy již v raném věku. Zejména jsem získal důkladnou znalost chování všech druhů vodních živočichů, převážně prostřednictvím pozorování a zároveň využíval všechny aspekty práce a zábavy v pozorování pstruhů. S ohledem na tyto okolnosti jsem se domníval, že se stanu lesním inženýrem. I když jsem následně změnil svůj názor v tomto ohledu, neustále se vracím se svou rodinou do lesa, který nyní obsahuje stromy, které byly vysázeny před třemi generacemi naší rodiny.

Během let na Gymnáziu se mé zájmy rozšířily mimo lesnictví a rybolov. Měli jsme štěstí, že naše učitelé byli buď bývalí univerzitní profesoři, kteří opustili své akademické pozice jinde v Evropě během druhé světové války a našli zde útočiště, nebo pracovali na gymnáziu s tím, že pak pokračovali v akademické kariéře. Ve věku 14 – 18 let jsme byli skupina sedmi studentů specializujících se na "přírodní vědy", a kteří jsme byli takto vyškoleni v matematice a fyzice na univerzitní úrovni.

Po univerzitě jsem studoval jako postgraduální student v Berkeley. Moje práce spočívala v technikách "magnetické rezonance". Na počátku v roce 1962 a během mého studia to byla elektronová paramagnetická rezonance (EPR spektroskopie). EPR byl doplněna během mého postgraduálního vzdělávání nukleární magnetickou rezonancí (NMR). Na podzim 1967 jsem použil NMR pro studium biologických makromolekul. Odtud to byla klikatá cesta, která vedla do roku 1984 do NMR metody pro stanovení struktury proteinů v roztoku. Naše výsledky se zpočátku občas setkaly s pochybami a nedůvěrou. Během mých studentských let 1957-1962 NMR spektroskopie bylo používána jen jako analytický nástroj v oblasti chemie. Molekulární biologie byla dosud brána jako samostatný obor. Později jsme použili NMR spinové měření vedle EPR pro studium hydratace iontů kovů a kovových komplexů.

V říjnu 1967 jsem vstoupil do biofyzikálního ústavu v Murray Hill, New Jersey, kde se využívala tato metoda pro výzkum v oblasti struktury a funkce proteinů. Jedním ze zkoumaných aspektů bylo i trojrozměrné stanovení struktury proteinů. V říjnu 1969 jsem se vrátil do Švýcarska, kde jsem se věnoval NMR a EPR metodám.

Dokončili jsme strukturu určení pro C-terminální polovinu bílkovin myšího prionu v dubnu 1996, sotva 10 dní po BSE krizi ve Velké Británii. S tímto načasováním publikování struktury prionového proteinu přišla vysoká viditelnost i v populárních médiích. V roce 1997 se podařilo charakterizovat strukturu neporušené prionového proteinu, a zjistilo se, že N-terminální polovina molekuly tvoří vysoce flexibilní, prodloužený "ocas" prionového proteinu. Prezentovali jsme pozoruhodné schopnosti NMR charakterizovat polostrukturované polypeptidické řetězce. Z dalších výsledků lze zmínit např. prozkoumání struktury více než 70 proteinů. Cítím se velmi šťastný, že můj obor specializace tak vede k důležitým objevům v biologii.