* 18. 7. 1948 Ludwigsburgu, Německo

Doktorát získal H. Michel v roce 1977 ve Würzurgu u prof. Oesterhelta. S celým Oesterheltovým oddělením přešel v roce 1979 do Martinsriedu. Od roku 1988 je vedoucím oddělení molekulární biologie membrán v Ústavu pro biofyziku Maxe Plancka ve Frankfurtu nad Mohanem.

Robert Huber, Johann Deisengofer a Hartmut Michel pracovali společně na stanovení trojrozměrné struktury reakčního centra bakteriální fotosyntézy.

Fotosyntéza je pochod přeměny energie zářivé v chemickou. Tato přeměna je podstatou fotochemické části pochodu, která dodává kondenzovanou energii ve formě NADPH+H+ a ATP pro svázání a redukci oxidu uhličitého. Fotochemie probíhá ve fotosyntetických membránách, tzv. thylakoidech.

Primárním fotochemickým aktem v thylakoidech je prostorové oddělení elektronu od místa, kde zanechává svůj protějšek - kladně nabitou díru. Molekula chlorofylu přenese jeden ze svých elektronů na molekulu feofytinu. Z feofytinu se elektron přenáší na derivát chinonu a redukuje jej na semichinonový radikál a dále na hydrochinon.

Chlorofyl, feofytin i chinon jsou uloženy ve struktuře sestávající z několika molekul bílkovin spojených slabými vazebnými silami do tzv. bílkovinného komplexu. Ten se nazývá pigmento-proteinový komplex s vlastnostmi složek tak vyladěnými pro účinnou fotochemickou přeměnu označuje se jako reakční centrum. Na přeměně energie v těchto centrech závisí takřka všechen život na Zemi. A poněvadž klíč k účinnosti těchto center je v jejich struktuře, je přesný popis této struktury mimořádně významným badatelským činem. Tato struktura se určuje rentgenovou difrakční analýzou krystalů vyrostlých z roztoku těchto bílkovinných komplexů.

Bylo zjištěno, že vlastní reakční centrum sestává ze tří přibližně stejně velkých bílkovinných molekul, které se podle rozdílů v pohyblivosti při elektroforéze rozlišují jako lehká(L), střední(M) a těžká(H). Bílkoviny L a M jsou si velmi podobné co do sledu aminokyselin, každá má pět šroubovic alfa procházejících membránou. V dutinách, které tyto šroubovice obklopují, jsou uloženy všechny molekuly účastnící se primárního fotochemického aktu. Bílkovina H má jen jednu šroubovici alfa, jejíž velká část je ve vodné fázi na jedné straně membrány a tvoří jakousi páteř centra, na níž jsou druhé dvě jednotky zakotveny. Posloupnost aminokyselin v polypeptidu H byla publikována v roce 1985 a v polypeptidech L a M v roce 1986.

V dalších letech se objevují první publikace, v nichž se kombinují takto zjištěné posloupnosti aminokyselin s prostorovými polohami atomů zjištěnými rentgenovou analýzou a vytváří se prvé modely struktury reakčních center.

Na závěr můžeme říci, že pro zdárný výsledek bylo použita řada metod z různých odvětví biochemie: izolace bílkovinného komplexu z membrány a jeho vyčištění, vypěstování krystalů z čistého produktu, rentgenová analýza struktury krystalů, metody genové manipulace pro zjištění posloupnosti aminokyselin v řetězcích a pro konečnou výstavbu detailního modelu také počítačová technika. Sloučit toto vše vyžadovalo od vedoucích osobností nejen dokonalé řemeslné ovládnutí těchto metod, ale také dobrou organizaci pracovních týmů, a tak je obrovské ocenění této práce jistě zasloužené.