* 1916 Monessen, USA

+ 1995

Předkové tohoto chemika byli skandinávského původu. CH. B. Anfinsen studoval na Harvardu, kde také získal v roce 1943 vědeckou hodnost. Pracoval na významných zahraničních biochemických pracovištích. Před válkou v Kodani v Carlsbergské laboratoři, v letech 1954-55 v Nobelově lékařském ústavu ve Stockholmu, dále ve Weizmannově ústavu v Rehovotu atd.

Svoji vědeckou práci začal Anfinsen studiem štěpení pankreatické hovězí ribonukleázy pepsinem, z takto získaných poznatků popsal strukturu a funkci tohoto enzymu.

Padesátá léta byla průkopnickým obdobím, kdy byly položeny základy pro další rozvoj chemie bílkovin. V roce 1959 byla v Anfinsenově laboratoři izolována a zkoumána další ribonukleáza, tentokráte z ovčího pankreatu.

Dnes již víme, že naivní aktivní enzymy jsou složeny z trojrozměrné struktury, které vznikají vhodným skládáním polypeptidického řetězce. Vznik této terciální struktury je důsledkem spontánní interakce aminokyselinových postranních řetězců mezi sebou.

Určujícím faktorem pro vznik terciární struktury je primární struktura polypeptidického řetězce. Jak je nyní známo, hrají rozhodující roli při vnitřní stabilizaci struktury bílkovin v roztoku hydrofobní postranní řetězce aminokyselin, které jsou umístěny ve vnitřní části bílkovin, odděleny od vodného prostředí.

V roce 1962 Anfinsen se svými spolupracovníky prokázali, že je možno přes lysinové zbytky navázat na pankreatickou ribonukleázu osm polyalanylových řetězců, aniž by došlo ke ztrátě enzymatické aktivity. Po rozpojení a opětovném spojení disulfidických vazeb tohoto derivátu dojde k úplné regeneraci enzymatické aktivity.

Závěrem můžeme říci, že Anfinsen se podstatně zasloužil o poznání a formulaci základních zákonitostí, které určují stavbu a podmiňují katalytickou funkci enzymů.